Исследованы состав и расположение заряженных и гидрофобных аминокислотных остатков на поверхности молекул бромелина, фицина и папаина, определено процентное соотношение аминокислот разных типов. Установлено, что заряженные и гидрофобные аминокислотные остатки распределены по поверхности молекул неравномерно, образуя участки локального скопления (кластеры). Обосновано предположение о том, что наиболее перспективными носителями для иммобилизации цистеиновых протеаз являются положительно заряженные полимерные материалы, которые, вероятно, будут взаимодействовать с одним из участков на поверхности молекул фермента, удаленных от его активного центра. Выявлено, что высокомолекулярный (350 кДа) и среднемолекулярный (200 кДа) хитозаны являются более перспективными носителями для иммобилизации бромелина, фицина и папаина, чем ионообменные волокна ВИОН КН-1 и ВИОН АН-1. Сорбция на хитозанах позволила сохранить от 30% (для папаина) до 70% (для фицина) активности ферментов по сравнению с их исходной активностью в растворе.