scholarly journals The RESID Database of protein structure modifications and the NRL-3D Sequence-Structure Database

2001 ◽  
Vol 29 (1) ◽  
pp. 199-201 ◽  
Author(s):  
J. S. Garavelli
Keyword(s):  
Protein Structure ◽  
Sequence Structure ◽  
Structure Database ◽  
3D Sequence

scholarly journals 3SA03 Standardization and Integration of Protein Structure Database

2004 ◽  
Vol 44 (supplement) ◽  
pp. S19
Author(s):  
H. Nakamura
Keyword(s):  
Protein Structure ◽  
Structure Database

scholarly journals MPDB: a unified multi-domain protein structure database integrating structural analogue detection

2021 ◽  
Author(s):  
Chunxiang Peng ◽  
Xiaogen Zhou ◽  
Yuhao Xia ◽  
Yang Zhang ◽  
Guijun Zhang
Keyword(s):  
Protein Structure ◽  
Structure Prediction ◽  
Protein Structures ◽  
Structural Similarity ◽  
Structure Database ◽  
Eukaryotic Proteins ◽  
Domain Models ◽  
Input Domain ◽  
Domain Protein ◽  
Multiple Domains

With the development of protein structure prediction methods and biological experimental determination techniques, the structure of single-domain proteins can be relatively easier to be modeled or experimentally solved. However, more than 80% of eukaryotic proteins and 67% of prokaryotic proteins contain multiple domains. Constructing a unified multi-domain protein structure database will promote the research of multi-domain proteins, especially in the modeling of multi-domain protein structures. In this work, we develop a unified multi-domain protein structure database (MPDB). Based on MPDB, we also develop a server with two functional modules: (1) the culling module, which filters the whole MPDB according to input criteria; (2) the detection module, which identifies structural analogues of the full-chain according to the structural similarity between input domain models and the protein in MPDB. The module can discover the potential analogue structures, which will contribute to high-quality multi-domain protein structure modeling.

ANÁLISE IN SILICO DO POTENCIAL DE AGREGAÇÃO DE RESÍDUOS DA TDP 43 HUMANA

2021 ◽  
Author(s):  
Lucas Aleixo Leal Pedroza ◽  
Francisco Agenor de Oliveira Neto ◽  
Antonio Marinho da Silva Neto, ◽  
Carlos Henrique Madeiros Castelletti ◽  
Priscila Gubert
Keyword(s):  
Protein Structure ◽  
In Silico ◽  
Structure Database ◽  
Target Dna

Introdução: A TDP-43 (Target DNA protein) é uma proteína de 414 aminoácidos contendo 2 domínios de ligação ao RNA (RRM1 e RRM2), que vão do aminoácido 101 ao 265, uma região N-terminal (resíduo 1 ao 100) e uma região rica em Glicina (266 - 414), que em condições fisiológicas possui papel fundamental no metabolismo de RNAs e formação e manutenção dos grânulos de estresse. Entretanto, em condições patológicas, ainda pouco compreendidas, esta proteína pode formar agregados citotóxicos em células neuronais, causando danos mitocondriais, no proteossoma, e levando à neurodegeneração. Estes fatores tornam este quadro de proteinopatia a marca histopatológica de doenças como esclerose lateral amiotrífica (ELA) e demência fronto-temporal (DFT) [1]. Objetivos: Analisar o potencial de agregação dos resíduos da TDP-43 a partir de ferramentas computacionais. Metodologia: A estrutura tridimensional da TDP-43 foi obtida no banco de dados do AlphaFold protein structure database [2] com código AF-Q13148-F1-model_v1. A análise do potencial de agregação foi avaliado pelo Aggrescan3D 2.0, que permite analisar o potencial de agregação de aminoácidos a partir de uma estrutura conformacional proteíca [3] Resultados: O domínio rico em glicina (266 – 414) apresentou mais resíduos com alto potencial de formar agregados (50 aminoácidos) com índice acima de 0.000 (valores positivos), enquanto os demais domínios somados apresentaram apenas 12 aminoácidos com este potencial, sendo 7 destes referentes ao NTD (score máximo de 1.1713 em V94) e 5 nos RRMs (score máximo de 1.0120 em I249) de acordo com o score de pontuação do Aggrescan3D. Dentre aqueles que mais pontuaram tem-se a fenilalanina 316 (2.1992) e a isoleucina 383 (2.0641). De acordo com dados da literatura, a região rica em glicina está diretamente relacionada com a interação da TDP-43 com demais estruturas citoplasmáticas, inclusive com a formação de agregados, especialmente nas regiões de grânulos de estresse, fator esse que provavelmente ocorre em função da alta flexibilidade que a glicina confere ao domínio. Apesar da ausência de dados, é esperado que os RRM demonstrem scores menores, visto o seu papel no metabolismo de RNAs. Conclusão: Nota-se então que a região rica em glicina da TDP-43 apresenta mais resíduos com potencial de formar agregados citotóxicos, quando comparados aos demais domínios, tornando esta região, um possível alvo farmacológico para a inibição do avanço da proteinopatia. Ademais, novos estudos estão sendo realizados pelo grupo, a fim de compreender melhor as implicações da flexibilidade do domínio rico em glicina no potencial de agregação dos resíduos adjacentes.

scholarly journals 3MOTIF: visualizing conserved protein sequence motifs in the protein structure database

2003 ◽  
Vol 19 (4) ◽  
pp. 541-542 ◽  
Author(s):  
S. P. Bennett ◽  
C. G. Nevill-Manning ◽  
D. L. Brutlag
Keyword(s):  
Protein Structure ◽  
Protein Sequence ◽  
Sequence Motifs ◽  
Structure Database ◽  
Protein Sequence Motifs

scholarly journals MUFOLD-DB: a processed protein structure database for protein structure prediction and analysis

BMC Genomics ◽  
2014 ◽  
Vol 15 (Suppl 11) ◽  
pp. S2 ◽  
Author(s):  
Zhiquan He ◽  
Chao Zhang ◽  
Yang Xu ◽  
Shuai Zeng ◽  
Jingfen Zhang ◽  
...  
Keyword(s):  
Protein Structure ◽  
Protein Structure Prediction ◽  
Structure Prediction ◽  
Structure Database
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