Beyond the Cytoplasm of Escherichia coli: Localizing Recombinant Proteins Where You Want Them

2014 ◽  
pp. 79-97 ◽  
Author(s):  
Jason T. Boock ◽  
Dujduan Waraho-Zhmayev ◽  
Dario Mizrachi ◽  
Matthew P. DeLisa
Keyword(s):  
Escherichia Coli ◽  
Recombinant Proteins

The solubility of recombinant proteins expressed in Escherichia coli is increased by otsA and otsB co-transformation

2007 ◽  
Vol 355 (1) ◽  
pp. 234-239 ◽  
Author(s):  
Tina Schultz ◽  
Jing Liu ◽  
Paola Capasso ◽  
Ario de Marco
Keyword(s):  
Escherichia Coli ◽  
Recombinant Proteins

scholarly journals The Functional Quality of Soluble Recombinant Polypeptides Produced in Escherichia coli Is Defined by a Wide Conformational Spectrum

2008 ◽  
Vol 74 (23) ◽  
pp. 7431-7433 ◽  
Author(s):  
Mónica Martínez-Alonso ◽  
Nuria González-Montalbán ◽  
Elena García-Fruitós ◽  
Antonio Villaverde
Keyword(s):  
Escherichia Coli ◽  
Green Fluorescent Protein ◽  
Recombinant Proteins ◽  
Fluorescent Protein ◽  
Native Structure ◽  
Functional Quality ◽  
Soluble Aggregates ◽  
Recombinant Polypeptides ◽  
Green Fluorescent

ABSTRACT We have observed that a soluble recombinant green fluorescent protein produced in Escherichia coli occurs in a wide conformational spectrum. This results in differently fluorescent protein fractions in which morphologically diverse soluble aggregates abound. Therefore, the functional quality of soluble versions of aggregation-prone recombinant proteins is defined statistically rather than by the prevalence of a canonical native structure.

scholarly journals Expression and purification of recombinant proteins from Escherichia coli: Comparison of an elastin-like polypeptide fusion with an oligohistidine fusion

2009 ◽  
Vol 13 (12) ◽  
pp. 3274-3284 ◽  
Author(s):  
Kimberly Trabbic-Carlson ◽  
Li Liu ◽  
Bumjoon Kim ◽  
Ashutosh Chilkoti
Keyword(s):  
Escherichia Coli ◽  
Recombinant Proteins ◽  
Expression And Purification

scholarly journals Production of recombinant proteins from Plasmodium falciparum in Escherichia coli

Biomédica ◽  
2016 ◽  
Vol 36 ◽  
Author(s):  
Ángela Patricia Guerra ◽  
Eliana Patricia Calvo ◽  
Moisés Wasserman ◽  
Jacqueline Chaparro-Olaya
Keyword(s):  
Escherichia Coli ◽  
Plasmodium Falciparum ◽  
Recombinant Proteins

<p><strong>Introducción.</strong> La producción de proteínas recombinantes es fundamental para el estudio funcional de proteínas de <em>Plasmodium</em> <em>falciparum</em>. Sin embargo, las proteínas recombinantes de <em>P</em>. <em>falciparum</em> están entre las más difíciles de expresar y cuando lo hacen usualmente se agregan dentro de cuerpos de inclusión insolubles.</p><p><strong>Objetivo.</strong> Evaluar la producción de cuatro proteínas de <em>P. falciparum</em>, usando como sistema de expresión dos cepas de <em>Escherichia coli </em>genéticamente modificadas para favorecer la producción de proteínas heterólogas y establecer una reserva de proteínas recombinantes puras y solubles y producir anticuerpos policlonales a partir de ellas.<strong></strong></p><p><strong>Materiales y métodos.</strong> Las proteínas recombinantes, las cuales correspondían a secuencias parciales de PfMyoA (Miosina-A) y PfGAP50 (proteína-asociada a glideosoma-50 kDa) y a las secuencias completas de PfMTIP (proteína de interacción con Miosina-A) y PfGAP45 (proteína asociada a glideosoma-45 kDa), fueron expresadas como proteínas de fusión con GST y luego purificadas y usadas para producir anticuerpos policlonales en ratón.</p><p><strong>Resultados.</strong> La expresión de las proteínas recombinantes fue mucho más eficiente en la cepa BL21-CodonPlus (la cual expresa tRNAs escasos en las bacterias silvestres), que en la cepa BL21-pG-KJE8. En contraste, aunque la cepa BL21-pG-KJE sobreexpresa chaperonas, no redujo la formación de cuerpos de inclusión. <strong>Conclusión.</strong> El uso de cepas de <em>E</em>. <em>coli</em> genéticamente modificadas fue fundamental para alcanzar altos niveles de expresión de las cuatro proteínas recombinantes evaluadas y permitió obtener dos de ellas en forma soluble. La estrategia utilizada permitió expresar cuatro proteínas recombinantes de <em>P</em>. <em>falciparum</em> en cantidad suficiente para inmunizar ratones y producir anticuerpos policlonales, y además conservar proteína pura y soluble de dos de ellas, para ensayos futuros.</p>

scholarly journals Improving yield and quality of recombinant proteins in Escherichia coli by stress minimisation and mutant selection

2009 ◽  
Vol 25 ◽  
pp. S244
Author(s):  
Y. Sevastsyanovich ◽  
S. Alfasi ◽  
L. Griffiths ◽  
T. Overton ◽  
J. Cole
Keyword(s):  
Escherichia Coli ◽  
Recombinant Proteins ◽  
Mutant Selection ◽  
Yield And Quality

A Sugar-Inducible Excretion System for the Production of Recombinant Proteins with Escherichia coli

1991 ◽  
Vol 646 (1 Recombinant D) ◽  
pp. 254-258 ◽  
Author(s):  
DIOGO ARDAILLON SIMOES ◽  
MALENE DAL JENSEN ◽  
ERIC DREVETON ◽  
MARIE-ODILE LORET ◽  
SYLVIE BLANCHIN-ROLAND ◽  
...  
Keyword(s):  
Escherichia Coli ◽  
Recombinant Proteins

Extracellular production and affinity purification of recombinant proteins with Escherichia coli using the versatility of the maltose binding protein

2009 ◽  
Vol 140 (3-4) ◽  
pp. 194-202 ◽  
Author(s):  
Benjamin Sommer ◽  
Karl Friehs ◽  
Erwin Flaschel ◽  
Michael Reck ◽  
Frank Stahl ◽  
...  
Keyword(s):  
Escherichia Coli ◽  
Recombinant Proteins ◽  
Binding Protein ◽  
Affinity Purification ◽  
Maltose Binding Protein ◽  
Extracellular Production
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