Predicting the Solubility of Recombinant Proteins in Escherichia coli

2014 ◽  
pp. 403-408 ◽  
Author(s):  
Roger G. Harrison ◽  
Miguel J. Bagajewicz
Keyword(s):  
Escherichia Coli ◽  
Recombinant Proteins

The solubility of recombinant proteins expressed in Escherichia coli is increased by otsA and otsB co-transformation

2007 ◽  
Vol 355 (1) ◽  
pp. 234-239 ◽  
Author(s):  
Tina Schultz ◽  
Jing Liu ◽  
Paola Capasso ◽  
Ario de Marco
Keyword(s):  
Escherichia Coli ◽  
Recombinant Proteins

scholarly journals The Functional Quality of Soluble Recombinant Polypeptides Produced in Escherichia coli Is Defined by a Wide Conformational Spectrum

2008 ◽  
Vol 74 (23) ◽  
pp. 7431-7433 ◽  
Author(s):  
Mónica Martínez-Alonso ◽  
Nuria González-Montalbán ◽  
Elena García-Fruitós ◽  
Antonio Villaverde
Keyword(s):  
Escherichia Coli ◽  
Green Fluorescent Protein ◽  
Recombinant Proteins ◽  
Fluorescent Protein ◽  
Native Structure ◽  
Functional Quality ◽  
Soluble Aggregates ◽  
Recombinant Polypeptides ◽  
Green Fluorescent

ABSTRACT We have observed that a soluble recombinant green fluorescent protein produced in Escherichia coli occurs in a wide conformational spectrum. This results in differently fluorescent protein fractions in which morphologically diverse soluble aggregates abound. Therefore, the functional quality of soluble versions of aggregation-prone recombinant proteins is defined statistically rather than by the prevalence of a canonical native structure.

scholarly journals Expression and purification of recombinant proteins from Escherichia coli: Comparison of an elastin-like polypeptide fusion with an oligohistidine fusion

2009 ◽  
Vol 13 (12) ◽  
pp. 3274-3284 ◽  
Author(s):  
Kimberly Trabbic-Carlson ◽  
Li Liu ◽  
Bumjoon Kim ◽  
Ashutosh Chilkoti
Keyword(s):  
Escherichia Coli ◽  
Recombinant Proteins ◽  
Expression And Purification

scholarly journals Production of recombinant proteins from Plasmodium falciparum in Escherichia coli

Biomédica ◽  
2016 ◽  
Vol 36 ◽  
Author(s):  
Ángela Patricia Guerra ◽  
Eliana Patricia Calvo ◽  
Moisés Wasserman ◽  
Jacqueline Chaparro-Olaya
Keyword(s):  
Escherichia Coli ◽  
Plasmodium Falciparum ◽  
Recombinant Proteins

<p><strong>Introducción.</strong> La producción de proteínas recombinantes es fundamental para el estudio funcional de proteínas de <em>Plasmodium</em> <em>falciparum</em>. Sin embargo, las proteínas recombinantes de <em>P</em>. <em>falciparum</em> están entre las más difíciles de expresar y cuando lo hacen usualmente se agregan dentro de cuerpos de inclusión insolubles.</p><p><strong>Objetivo.</strong> Evaluar la producción de cuatro proteínas de <em>P. falciparum</em>, usando como sistema de expresión dos cepas de <em>Escherichia coli </em>genéticamente modificadas para favorecer la producción de proteínas heterólogas y establecer una reserva de proteínas recombinantes puras y solubles y producir anticuerpos policlonales a partir de ellas.<strong></strong></p><p><strong>Materiales y métodos.</strong> Las proteínas recombinantes, las cuales correspondían a secuencias parciales de PfMyoA (Miosina-A) y PfGAP50 (proteína-asociada a glideosoma-50 kDa) y a las secuencias completas de PfMTIP (proteína de interacción con Miosina-A) y PfGAP45 (proteína asociada a glideosoma-45 kDa), fueron expresadas como proteínas de fusión con GST y luego purificadas y usadas para producir anticuerpos policlonales en ratón.</p><p><strong>Resultados.</strong> La expresión de las proteínas recombinantes fue mucho más eficiente en la cepa BL21-CodonPlus (la cual expresa tRNAs escasos en las bacterias silvestres), que en la cepa BL21-pG-KJE8. En contraste, aunque la cepa BL21-pG-KJE sobreexpresa chaperonas, no redujo la formación de cuerpos de inclusión. <strong>Conclusión.</strong> El uso de cepas de <em>E</em>. <em>coli</em> genéticamente modificadas fue fundamental para alcanzar altos niveles de expresión de las cuatro proteínas recombinantes evaluadas y permitió obtener dos de ellas en forma soluble. La estrategia utilizada permitió expresar cuatro proteínas recombinantes de <em>P</em>. <em>falciparum</em> en cantidad suficiente para inmunizar ratones y producir anticuerpos policlonales, y además conservar proteína pura y soluble de dos de ellas, para ensayos futuros.</p>

scholarly journals Improving yield and quality of recombinant proteins in Escherichia coli by stress minimisation and mutant selection

2009 ◽  
Vol 25 ◽  
pp. S244
Author(s):  
Y. Sevastsyanovich ◽  
S. Alfasi ◽  
L. Griffiths ◽  
T. Overton ◽  
J. Cole
Keyword(s):  
Escherichia Coli ◽  
Recombinant Proteins ◽  
Mutant Selection ◽  
Yield And Quality

A Sugar-Inducible Excretion System for the Production of Recombinant Proteins with Escherichia coli

1991 ◽  
Vol 646 (1 Recombinant D) ◽  
pp. 254-258 ◽  
Author(s):  
DIOGO ARDAILLON SIMOES ◽  
MALENE DAL JENSEN ◽  
ERIC DREVETON ◽  
MARIE-ODILE LORET ◽  
SYLVIE BLANCHIN-ROLAND ◽  
...  
Keyword(s):  
Escherichia Coli ◽  
Recombinant Proteins

Extracellular production and affinity purification of recombinant proteins with Escherichia coli using the versatility of the maltose binding protein

2009 ◽  
Vol 140 (3-4) ◽  
pp. 194-202 ◽  
Author(s):  
Benjamin Sommer ◽  
Karl Friehs ◽  
Erwin Flaschel ◽  
Michael Reck ◽  
Frank Stahl ◽  
...  
Keyword(s):  
Escherichia Coli ◽  
Recombinant Proteins ◽  
Binding Protein ◽  
Affinity Purification ◽  
Maltose Binding Protein ◽  
Extracellular Production

scholarly journals Genome Sequence of Rhodococcus erythropolis Type Strain JCM 3201

2019 ◽  
Vol 8 (14) ◽  
Author(s):  
Keitaro Yoshida ◽  
Wataru Kitagawa ◽  
Koji Ishiya ◽  
Yasuo Mitani ◽  
Nobutaka Nakashima ◽  
...  
Keyword(s):  
Escherichia Coli ◽  
Protein Expression ◽  
Genome Sequence ◽  
Recombinant Proteins ◽  
Type Strain ◽  
Rhodococcus Erythropolis ◽  
Content Type

Rhodococcus erythropolis JCM 3201 can express several recombinant proteins that are difficult to express in Escherichia coli. It is used as one of the hosts for protein expression and bioconversion.

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