scholarly journals Caracterización in silico de la proteína Dpr de Streptococcus mutans asociada a la formación de caries dental humana

2015 ◽  
Vol 1 (1) ◽  
pp. 26
Author(s):  
Malú Chavez-Gamarra ◽  
Gustavo A. Sandoval

<p>Objetivo: Realizar la caracterización in silico de la protína Dpr de Streptococcus mutans relacionada con su tolerancia al daño oxidativo durante la formación de caries dental humana. Material y métodos: Para llevar a cabo esta caracterización se ha empleado la secuencia aminoacídica de la proteína Dpr de S. mutans cepa GS-5 obtenida a partir de la base de datos del GenBank (código de accesión BAA96472.1), la cual fue utilizada para la determinación de sus parámetros bioquímicos, dominios conservados, predicción de estructuras<br />secundarias y modelamiento por homología, empleando las herramientas bioinformáticas ProtParam, Prosite, PHD Secondary Structure Prediction y SWISS-MODEL, respectivamente. La visualización de modelos tridimensionales se realizó empleando PyMol. Resultados: La proteína Dpr de S. mutans es una molécula ácida y de bajo peso molecular y además presenta un dominio altamente conservado involucrado en la unión al hierro. A partir de la predicción de su estructura tridimensional, la proteína Dpr presenta una conformación dodecamérica que estaría implicada en su alta afinidad por hierro así como por otros iones divalentes. Conclusión: La proteína Dpr de S. mutans resulta importante para el proceso infectivo de esta bacteria la cual debe generar una variedad de estrategias para la inhibición de la colonización de la cavidad bucal.</p>

2015 ◽  
Vol 1 (2) ◽  
pp. 31
Author(s):  
Malú Chavez-Gamarra ◽  
Gustavo A. Sandoval

<p>Objetivo: Realizar el análisis bioinformático de la proteasa ClpP de Streptococcus mutans relacionada con su tolerancia al estrés químico durante la formación de caries dental humana. Material y métodos: Para llevar a<br />cabo este análisis se ha empleado la secuencia aminoacídica de la proteasa ClpP de S. mutans cepa UA159 obtenida a partir de la base de datos del GenBank (código de accesión Q8DST7.1), la cual fue utilizada para la determinación de sus parámetros bioquímicos, dominios conservados, predicción de estructuras secundarias y modelamiento por homología, empleando las herramientas bioinformáticas ProtParam, Prosite, PHD Secondary Structure Prediction y SWISS-MODEL, respectivamente. La visualización de modelos tridimensionales se realizó empleando PyMol. Resultados: La proteasa ClpP de S. mutans es una molécula ácida y de mediano peso molecular y además presenta dos dominios altamente conservados relacionados con endopeptidasas bacterianas. A partir de la predicción de su estructura tridimensional, la proteasa ClpP presenta<br />una conformación tetradecamérica similar a un anillo, por el cual pasarían las proteínas bacterianas que necesiten ser procesadas. Conclusión: La proteasa ClpP de S. mutans resulta importante para el proceso infectivo de esta bacteria lo cual permitirá generar una variedad de estrategias para la inhibición de la<br />colonización de la cavidad bucal.</p>


2017 ◽  
Vol 3 (2) ◽  
pp. 381
Author(s):  
Julio K. Huayhua ◽  
Luis A. Rodriguez ◽  
Gustavo A. Sandoval

Objetivo: Realizar la caracterización in silico de la proteína malato sintasa de Paracoccidioides brasiliensis relacionada con su proceso de infección. Materiales y métodos: Se obtuvo la secuencia aminoacídica de malato sintasa de P. brasiliensis (código de accesión: AQ75800.3) del GenBank. Dicha secuencia fue utilizada para determinar sus principales parámetros bioquímicos, dominios y regiones conservadas, predicción de estructuras secundarias y modelamiento tridimensional, empleando las herramientas bioinformáticas ProtParam, Clustal Omega, PHD Secondary Structure Prediction, SWISSMODEL, Phyre2 y Robetta, respectivamente. La visualización y comparación de los modelos tridimensionales se realizó empleando PyMol. Finalmente, se buscó el modelo de sustitución aminoacídica con modelgenerator_v_85 y se usó para generar una filogenia de máxima verosimilitud en PHYML, la cual se visualizó en FigTree.


2009 ◽  
Vol 10 (1) ◽  
pp. 160 ◽  
Author(s):  
Tzong-Yuan Wu ◽  
Chi-Chun Hsieh ◽  
Jun-Jie Hong ◽  
Chung-Yung Chen ◽  
Yuh-Show Tsai

2019 ◽  
Vol 16 (2) ◽  
pp. 159-172 ◽  
Author(s):  
Elaheh Kashani-Amin ◽  
Ozra Tabatabaei-Malazy ◽  
Amirhossein Sakhteman ◽  
Bagher Larijani ◽  
Azadeh Ebrahim-Habibi

Background: Prediction of proteins’ secondary structure is one of the major steps in the generation of homology models. These models provide structural information which is used to design suitable ligands for potential medicinal targets. However, selecting a proper tool between multiple Secondary Structure Prediction (SSP) options is challenging. The current study is an insight into currently favored methods and tools, within various contexts. Objective: A systematic review was performed for a comprehensive access to recent (2013-2016) studies which used or recommended protein SSP tools. Methods: Three databases, Web of Science, PubMed and Scopus were systematically searched and 99 out of the 209 studies were finally found eligible to extract data. Results: Four categories of applications for 59 retrieved SSP tools were: (I) prediction of structural features of a given sequence, (II) evaluation of a method, (III) providing input for a new SSP method and (IV) integrating an SSP tool as a component for a program. PSIPRED was found to be the most popular tool in all four categories. JPred and tools utilizing PHD (Profile network from HeiDelberg) method occupied second and third places of popularity in categories I and II. JPred was only found in the two first categories, while PHD was present in three fields. Conclusion: This study provides a comprehensive insight into the recent usage of SSP tools which could be helpful for selecting a proper tool.


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