Heat shock protein 70 gene expression in equine blastocysts after exposure of oocytes to high temperatures in vitro or in vivo after exercise of donor mares

2010 ◽  
Vol 74 (3) ◽  
pp. 374-383 ◽  
Author(s):  
C.J. Mortensen ◽  
Y.-H. Choi ◽  
N.H. Ing ◽  
D.C. Kraemer ◽  
M.M. Vogelsang ◽  
...  
Keyword(s):  
Gene Expression ◽  
Heat Shock ◽  
Heat Shock Protein ◽  
High Temperatures ◽  
Heat Shock Protein 70

scholarly journals Heat Shock Protein 70 Improves In Vitro Embryo Yield and Quality from Heat Stressed Bovine Oocytes

Animals ◽  
2021 ◽  
Vol 11 (6) ◽  
pp. 1794
Author(s):  
Konstantina Stamperna ◽  
Themistoklis Giannoulis ◽  
Eleni Dovolou ◽  
Maria Kalemkeridou ◽  
Ioannis Nanas ◽  
...  
Keyword(s):  
Gene Expression ◽  
Heat Shock ◽  
Heat Shock Protein ◽  
Heat Shock Protein 70 ◽  
Cumulus Cells ◽  
Intramolecular Interactions ◽  
Developmental Competence ◽  
Embryo Yield ◽  
Bovine Oocytes

Heat shock protein 70 (HSP70) is a chaperon that stabilizes unfolded or partially folded proteins, preventing inappropriate inter- and intramolecular interactions. Here, we examined the developmental competence of in vitro matured oocytes exposed to heat stress with or without HSP70. Bovine oocytes were matured for 24 h at 39 °C without (group C39) or with HSP70 (group H39) and at 41 °C for the first 6 h, followed by 16 h at 39 °C with (group H41) or without HSP70 (group C41). After insemination, zygotes were cultured for 9 days at 39 °C. Cleavage and embryo yield were assessed 48 h post insemination and on days 7, 8, 9, respectively. Gene expression was assessed by RT-PCR in oocytes, cumulus cells and blastocysts. In C41, blastocysts formation rate was lower than in C39 and on day 9 it was lower than in H41. In oocytes, HSP70 enhanced the expression of three HSP genes regardless of incubation temperature. HSP70 at 39 °C led to tight coordination of gene expression in oocytes and blastocysts, but not in cumulus cells. Our results imply that HSP70, by preventing apoptosis, supporting signal transduction, and increasing antioxidant protection of the embryo, protects heat stressed maturing bovine oocyte and restores its developmental competence.

scholarly journals Επικεκαλυμμένες ενδαγγειακές προθέσεις και επαναστένωση μετά από αγγειοπλαστική

2014 ◽  
Author(s):  
Δημήτριος Λυσίτσας
Keyword(s):  
Heat Shock ◽  
Heat Shock Protein ◽  
Heat Shock Protein 70 ◽  
Low Dose ◽  
High Dose ◽  
Hsp 70

Εισαγωγή: Η υπερπλασία του έσω χιτώνα παίζει μείζων ρόλο στην επαναστένωση (in-stentrestenosis). Στην παρούσα μελέτη αξιολογήσαμε in vitro την επίδραση της D-24851(κυτταροτοξική ουσία που σταματά τον κυτταρικό κύκλο στο στάδιο G2-M) στονπολλαπλασιασμό των λείων μυϊκών κυττάρων και μελετήσαμε την ασφάλεια και τηνδραστικότητα μίας ενδαγγειακής πρόθεσης (stent) επικαλυμμένης με πολυμερή ουσία πουαπελευθερώνει την D-24851, στην αναστολή της υπερπλασίας του έσω χιτώνα χωρίς ναεμποδίζει την αναγεννητική ικανότητα του ενδοθηλίου σε in vivo πειραματικό μοντέλο.Υλικό και Μέθοδοι: Γυμνά μεταλλικά stent (n=6), stent επικαλυμμένα μόνο με πολυμερήουσία (polymer-coated, n=7) και stent επικαλυμμένα με πολυμερή ουσία πουαπελευθερώνουν 31±1μg (low-dose, n=7), 216±8 μg (high-dose, n=6) ή 1774±39 μg(extreme-dose, n=5) της D-24851 εμφυτεύτηκαν στις μηριαίες αρτηρίες λευκών New Zealandκουνελιών. Τα πειραματόζωα θυσιάστηκαν στις 28 ημέρες για ιστομορφομετρική ανάλυση.Για την αξιολόγηση της ενδοθηλιακής αναγέννησης στις 90 ημέρες, 12 πειραματόζωαχρησιμοποιήθηκαν για την τοποθέτηση polymer-coated (n=3), low dose (n=3), high dose(n=3) or extreme dose (n=3) ενδαγγειακών προθέσεων.Αποτελέσματα: In vitro η D-24851 αναστέλλει την υπερπλασία των λείων μυϊκών κυττάρωνκαι επάγει την απόπτωση τους χωρίς να αυξάνει την επαγωγή της heat shock protein 70(HSP-70), μία κυτταροπροστατευτική και αντι-αποπτωτική πρωτεΐνη. Η θεραπεία με lowdoseD-24851 stents συνδυάστηκε με 38% (P=0.029) μείωση της υπερπλαστικής περιοχήςτου έσω χιτώνα και 35% (P=0.003) μείωση της επι τοις εκατό στένωσης του αυλού σεσύγκριση με τα γυμνά μεταλλικά stents. Ο τραυματισμός και η φλεγμονή του αρτηριακού τοιχώματος δεν παρουσίασαν σημαντικές διαφορές μεταξύ των ομάδων. Τα επικαλυμμέναμόνο με πολυμερή ουσία stents εμφάνισαν παρόμοια ανάπτυξη νεοιστού σε σύγκριση με ταγυμνά μεταλλικά stents. Ωστόσο, όλες οι ομάδες των stents με D-24851 παρουσίασαν ατελήενδοθηλιοποίηση συγκρινόμενα με τα polymer-coated stents.Συμπεράσματα: Οι επικεκαλυμμένες ενδαγγειακές προσθέσεις με πολυμερή ουσία καιχαμηλη δόση D-24851 μειώνουν σημαντικά την υπερπλασιά του έσω χιτώνα. Λόγω τηςατελούς ενδοθηλιοποίησης, μακράς διάρκειας μελέτες είναι απαραίτητες για ναπιστοποιήσουν ότι η αναστολή του νεοιστού παραμένει και μετά τις 28 ημέρες.

Differential Neuroprotection from Human Heat Shock Protein 70 Overexpression in in Vitro and in Vivo Models of Ischemia and Ischemia-like Conditions

2001 ◽  
Vol 170 (1) ◽  
pp. 129-139 ◽  
Author(s):  
Jong Eun Lee ◽  
Midori A. Yenari ◽  
Guo Hua Sun ◽  
Lijun Xu ◽  
Michelle R. Emond ◽  
...  
Keyword(s):  
Heat Shock ◽  
Heat Shock Protein ◽  
Heat Shock Protein 70 ◽  
In Vivo Models ◽  
Human Heat Shock Protein

scholarly journals Human recombinant heat shock protein 70 affects the maturation pathways of dendritic cells in vitro and has an in vivo adjuvant activity

2008 ◽  
Vol 84 (1) ◽  
pp. 199-206 ◽  
Author(s):  
Barbara Valentinis ◽  
Annalisa Capobianco ◽  
Francesca Esposito ◽  
Alessandro Bianchi ◽  
Patrizia Rovere-Querini ◽  
...  
Keyword(s):  
Dendritic Cells ◽  
Heat Shock ◽  
Heat Shock Protein ◽  
Heat Shock Protein 70 ◽  
Adjuvant Activity

scholarly journals Localization and expression of heat shock protein 70 with rat myocardial cell damage induced by heat stress in vitro and in vivo

2014 ◽  
Vol 11 (3) ◽  
pp. 2276-2284 ◽  
Author(s):  
HONGBO CHEN ◽  
ABDELNASIR ADAM ◽  
YANFEN CHENG ◽  
SHU TANG ◽  
JÖRG HARTUNG ◽  
...  
Keyword(s):  
Heat Stress ◽  
Heat Shock ◽  
Heat Shock Protein ◽  
Heat Shock Protein 70 ◽  
Cell Damage ◽  
Myocardial Cell ◽  
Myocardial Cell Damage

scholarly journals hsp72, a Host Determinant of Measles Virus Neurovirulence

2006 ◽  
Vol 80 (22) ◽  
pp. 11031-11039 ◽  
Author(s):  
Thomas Carsillo ◽  
Zachary Traylor ◽  
Changsun Choi ◽  
Stefan Niewiesk ◽  
Michael Oglesbee
Keyword(s):  
Gene Expression ◽  
Heat Shock ◽  
Heat Shock Protein ◽  
Protein Interactions ◽  
Measles Virus ◽  
Viral Rna ◽  
Viral Gene ◽  
Febrile Episodes

ABSTRACT Transient hyperthermia such as that experienced during febrile episodes increases expression of the major inducible 70-kDa heat shock protein (hsp72). Despite the relevance of febrile episodes to viral pathogenesis and the multiple in vitro roles of heat shock proteins in viral replication and gene expression, the in vivo significance of virus-heat shock protein interactions is unknown. The present work determined the in vivo relationship between hsp72 levels and neurovirulence of an hsp72-responsive virus using the mouse model of measles virus (MV) encephalitis. Transgenic C57BL/6 mice were created to constitutively overexpress hsp72 in neurons, and these mice were inoculated intracranially with Edmonston MV (Ed MV) at 42 h of age. The mean viral RNA burden in brain was approximately 2 orders of magnitude higher in transgenic animals than in nontransgenic animals 2 to 4 weeks postinfection, and this increased burden was associated with a fivefold increase in mortality. Mice were also challenged with an Ed MV variant exhibiting an attenuated in vitro response to hsp72-dependent stimulation of viral transcription (Ed N-522D). This virus exhibited an attenuated neuropathogenicity in transgenic mice, where mortality and viral RNA burdens were not significantly different from nontransgenic mice infected with either Ed N-522D or parent Ed MV. Collectively, these results indicate that hsp72 levels can serve as a host determinant of viral neurovirulence in C57BL/6 mice, reflecting the direct influence of hsp72 on viral gene expression.

Sign in / Sign up

Export Citation Format

Share Document