Evaluation of plasma carboxy-terminal cross-linking telopeptide of type I collagen concentration in horses

2004 ◽  
Vol 65 (1) ◽  
pp. 104-109 ◽  
Author(s):  
Bianca Carstanjen ◽  
Nicholas R. Hoyle ◽  
Annick Gabriel ◽  
Olaf Hars ◽  
Charlotte Sandersen ◽  
...  
Keyword(s):  
Type I Collagen ◽  
Cross Linking ◽  
Type I ◽  
Collagen Concentration ◽  
Carboxy Terminal

scholarly journals Ιδιοπαθής υπερασβεστιουρία στην παιδική ηλικία

2017 ◽  
Author(s):  
Μαρία Παύλου
Keyword(s):  
Type I Collagen ◽  
Cross Linking ◽  
Type I ◽  
Nuclear Factor ◽  
Soluble Receptor ◽  
Calcium Sensing Receptor ◽  
Calcium Sensing ◽  
Receptor Activator ◽  
Carboxy Terminal ◽  
Nuclear Factor Kb

Η ιδιοπαθής υπερασβεστιουρία (ΙΥΑ) στα παιδιά έχει επιπολασμό 2,2-17,7%. Ποσοστό 2635% των ασθενών εμφανίζει μειωμένη οστική πυκνότητα, που αποδίδεται μάλλον σε αυξημένη οστική απορρόφηση και/ή οστικό ανασχηματισμό, καθώς καταγράφεται φυσιολογική κατά μήκος αύξηση των οστών στα περισσότερα παιδιά με ΙΥΑ. Περιορισμένες είναι οι μελέτες εκτίμησης βιοχημικών δεικτών οστικού μεταβολισμού, αλλά και γονιδιακού ελέγχου σε παιδιά με ΙΥΑ στην διεθνή βιβλιογραφία και καμία στην ελληνική. Επίσης, δεν πραγματοποιήθηκαν μελέτες εκτίμησης των κυτταροκινών οστεοκλαστογένεσης οστεοπροτεγερίνη (osteoprotegerin, OPG) και sRANKL (soluble receptor activator of nuclear factor kB ligand) σε ασθενείς με ΙΥΑ. Σκοπός της μελέτης ήταν η εκτίμηση των βιοχημικών δεικτών οστικής παραγωγής, αλκαλική φωσφατάση (alkaline phosphatase, ALP) και οστεοκαλσίνη (osteocalcin, OC) και οστικής απορρόφησης β-Crosslaps (serum Carboxy-terminal cross-linking telopeptide of type I collagen) και της OPG και sRANKL στον ορό σε παιδιά με ΙΥΑ. Επίσης έγινε γονιδιακή ανάλυση των πολυμορφισμών του γονιδίου του ασβεστιοευαίσθητου υποδοχέα (Calcium sensing Receptor, CaSR). Πενήντα παιδιά με ΙΥΑ αποτέλεσαν την ομάδα ασθενών και 60 υγιή παιδιά την ομάδα ελέγχου. Οι ασθενείς εκτιμήθηκαν κατά τον χρόνο της διάγνωσης και 3 μήνες μετά την εφαρμογή διαιτητικών οδηγιών αντιμετώπισης της ΙΥΑ. Οι ασθενείς της μελέτης μας είχαν σχετικά ήπια προς μέτρια υπερασβεστιουρία (6,49±2,03 mg/Kg/day) κατά την ένταξη στην μελέτη. Μετά την εφαρμογή των διατροφικών οδηγιών, μείωσαν σημαντικά τα επίπεδα του Ca στα ούρα 24ώρου και τον λόγο του Ca προς κρεατινίνη στα δείγματα ούρων, χωρίς όμως να φτάνουν τις φυσιολογικές τιμές. Τα επίπεδα της ALP και OC και το ύψος των ασθενών δεν διέφεραν από της ομάδας ελέγχου, που δείχνει ανεπηρέαστη οστική παραγωγή στους ασθενείς. Τα επίπεδα των β-Crosslaps των ασθενών, στους δύο χρόνους εκτίμησης, ήταν υψηλότερα από των μαρτύρων, ενώ καταγράφηκε τάση μείωσης της μέσης τιμής μετά την τρίμηνη παρέμβαση. Το εύρημα δείχνει αυξημένη οστική απορρόφηση στους ασθενείς με τάση βελτίωσης κατά τον επανέλεγχο. Ο λόγος β-Crosslaps/OC στους ασθενείς κατά την ένταξη στην μελέτη ήταν αυξημένος συγκριτικά με των μαρτύρων, καταγράφοντας υψηλότερο ρυθμό οστικής απορρόφησης συγκριτικά με οστικής παραγωγής. Τα επίπεδα των OPG και sRANKL των ασθενών, στους δύο χρόνους εκτίμησης δε διέφεραν από των μαρτύρων. Ωστόσο, ο λόγος sRANKL/OPG στους ασθενείς κατά την ένταξη στην μελέτη ήταν ελαφρά χαμηλότερος, πιθανά σαν απάντηση αντιρρόπησης του υψηλότερου ρυθμού οστεοκλαστογένεσης. Από την γονιδιακή ανάλυση των πολυμορφισμών A986S, R990G και Q1011E του CaSR, καταγράφηκε συσχέτιση μόνο του A986S με την ΙΥΑ στα παιδιά της μελέτης. Συμπερασματικά οι ασθενείς της μελέτης μας φαίνεται να έχουν φυσιολογική οστική παραγωγή, αλλά αυξημένη οστική απορρόφηση, που βελτιώθηκε μετά την παρέμβαση. Βρέθηκε συσχέτιση μόνο του πολυμορφισμού A986S του CaSR με την ΙΥΑ. Θεωρούμε χρήσιμη την εκτίμηση των βιοχημικών δεικτών οστικής παραγωγής ALP και OC και απορρόφησης β-Crosslaps στον ορό στα παιδιά με ΙΥΑ, ως μια μη επεμβατική μέθοδο ανίχνευσης διαταραχών οστικού μεταβολισμού και παρακολούθησης της αντιμετώπισης της.

scholarly journals The increase of osteopontin and β‐carboxy‐terminal cross‐linking telopeptide of type I collagen enhances the risk of hip fracture in the elderly

2020 ◽  
Vol 34 (5) ◽  
Author(s):  
Jian‐Chun Lin ◽  
Zhong‐Guo Liu ◽  
Rui‐Ren Liu ◽  
Liang‐Wen Xie ◽  
Huang‐Lin Xie ◽  
...  
Keyword(s):  
Hip Fracture ◽  
Type I Collagen ◽  
The Elderly ◽  
Cross Linking ◽  
Type I ◽  
Carboxy Terminal

Biochemical markers of bone turnover during pregnancy in horses: a longitudinal study

2012 ◽  
Vol 15 (4) ◽  
pp. 793-795 ◽  
Author(s):  
C. Greiner ◽  
E. Cavalier ◽  
B. Remy ◽  
A. Gabriel ◽  
F. Farnir ◽  
...  
Keyword(s):  
Bone Metabolism ◽  
Biochemical Markers ◽  
Type I Collagen ◽  
Venous Blood ◽  
Cross Linking ◽  
Type I ◽  
Serum Concentrations ◽  
Blood Samples ◽  
Markers Of Bone Turnover ◽  
Carboxy Terminal

Abstract The effect of pregnancy on bone metabolism was investigated in healthy mares. Venous blood samples were collected 7 times from 19 multiparous mares starting at 20-weeks pre-parturition, continuing 6 times in 4-week intervals, including the week of parturition and one week after parturition. Serum concentrations of osteocalcin (OC) and carboxy-terminal cross-linking telopeptide of type I collagen (CTX-I) were determined. Measurement cycles and age had a significant (p < 0.01) influence on OC and CTX-I values. Pregnancy influenced bone metabolism with peak bone formation and resorption values around the time of parturition.

Assembly of Type I Collagen on PVA Film Induced by Glutaraldehyde Vapor

2011 ◽  
Vol 284-286 ◽  
pp. 1794-1799 ◽  
Author(s):  
Yu Lu Wang ◽  
Xue Pin Liao ◽  
Bi Shi
Keyword(s):  
Network Structure ◽  
Type I Collagen ◽  
Collagen Fibers ◽  
Type I ◽  
Collagen Concentration ◽  
Collagen Molecules ◽  
Induced Reaction ◽  
Calf Skin

Type I collagen was isolated from calf skin and its assembly on PVA film induced by glutaraldehyde vapor was investigated. It was found that the collagen molecules were firstly orientationally assembled into collagen fibers under the inducement of glutaraldehyde vapor. Then the collagen fibers could be further aggregated into novel network structure in proper conditions of the induced reaction. The morphology of the assembled collagen fibers was depended on induced time and concentration of collagen. The network arrangement could be obtained after being induced for 72h when collagen concentration was 2.5mg/ml. At higher concentration of collagen (5 mg/ml), the collagen fibers with larger dimension were obtained, but the growth of fibers was almost in one direction.

Comparative Analysis of the Proteomic Profile of Cattle Hides that Produce Loose and Tight Leather using In-Gel Tryptic Digestion followed by LC-MS/MS

2020 ◽  
Vol 115 (11) ◽  
pp. 399-408
Author(s):  
Catherine Maidment ◽  
Meekyung Ahn ◽  
Rafea Naffa ◽  
Trevor Loo ◽  
Gillian Norris
Keyword(s):  
Type I Collagen ◽  
Raw Material ◽  
Type I ◽  
Collagen Structure ◽  
Proteomic Profile ◽  
Collagen Network ◽  
Collagen Concentration ◽  
Different Types ◽  
Molecular Components ◽  
First Time

Looseness is a defect found in leather that reduces its quality by causing a wrinkly appearance in the finished product, resulting in a reduction in its value. Earlier studies on loose leather using microscopy and Raman spectroscopy reported a change in the collagen structure of loose leather. In this study, proteomics was used to investigate the possible molecular causes of looseness in the raw material, the first time such a study has been carried out. Proteins extracted from two regions of raw hide using two different methods were analysed; those taken from the distal axilla, an area prone to looseness, and those taken from the backbone which is less prone to looseness. Analyses using 1DE-LC-MS/MS showed that although the overall collagen concentration was similar in both areas of the hide, the distribution of the different types of collagen differed.  Specifically, concentrations of type I collagen, and the collagen-associated proteoglycan decorin were lower in samples taken from the distal axilla, symptomatic of a collagen network with excess space seen for these samples using confocal microscopy. This study suggests a possible link between the molecular components of raw cattle hide and looseness and more importantly between the molecular components of skin and skin defects. There is therefore potential to develop biomarkers for looseness which will enable early preventative action.

Sign in / Sign up

Export Citation Format

Share Document