scholarly journals Ηλεκτροφυσιολογικές και ηλεκτροανατομικές ιδιότητες του δεξιού κόλπου σε ασθενείς με εμμένουσα κολπική μαρμαρυγή

2015 ◽  
Author(s):  
Χρήστος Γουδής
Keyword(s):  
Matrix Metalloproteinases ◽  
Matrix Metalloproteinase ◽  
Collagen Type ◽  
Collagen Type I ◽  
Type I ◽  
Tissue Inhibitor ◽  
Matrix Metalloproteinase 1

Σκοπός: Η κολπική μαρμαρυγή σχετίζεται με παθολογικό κολπικό υπόστρωμα. Στην παρούσα μελέτη διερευνήθηκε αν ασθενείς με μονήρη εμμένουσα κολπική μαρμαρυγή και ασθενείς με εμμένουσα κολπική μαρμαρυγή και μη ισχαιμική διατατική μυοκαρδιοπάθεια παρουσιάζουν διαφορές στις ηλεκτροφυσιολογικές και ηλεκτροανατομικές ιδιότητες του δεξιού κόλπου και στους βιοχημικούς δείκτες των μεταβολών του κολλαγόνου. Επίσης διερευνήθηκε η σχέση μεταξύ των δυναμικών του δεξιού κόλπου και των βιοχημικών δεικτών μεταβολών του κολλαγόνου στις δύο ομάδες.Μέθοδοι: Δέκα ασθενείς με εμμένουσα μονήρη κολπική μαρμαρυγή και οκτώ ασθενείς με εμμένουσα κολπική μαρμαρυγή και μη ισχαιμική διατατική μυοκαρδιοπάθεια συμπεριλήφθηκαν στη μελέτη. Προσδιορίστηκαν οι χρόνοι ανάνηψης του φλεβοκόμβου και οι δραστικές ανερέθιστες περίοδοι σε μήκη κύκλου 600ms, 500ms και 400ms, στο υψηλό και χαμηλό πλάγιο τοίχωμα δεξιού κόλπου, στον εγγύ στεφανιαίο κόλπο και δεξιό κολπικό ωτίο, και χαρτογραφήθηκε ο δεξιός κόλπος. Το αμινοτελικό προπεπτίδιο του κολλαγόνου τύπου Ι (serum N-terminal propeptide of collagen type I-PINP) και ο ιστικός αναστολέας της μεταλλοπρωτεϊνάσης-1 (tissue inhibitor of matrix metalloproteinases, TIMP-1), υπολογίστηκαν ως βιοχημικοί δείκτες σύνθεσης του κολλαγόνου τύπου Ι, ενώ το διασταυρούμενο καρβοξυτελικό τελοπεπτίδιο του κολλαγόνου τύπου Ι (cross-linked C-terminal telopeptide of collagen type I-CTx) και η μεταλλοπρωτεϊνάση-1 (matrix metalloproteinase-1, MMP-1) ως βιοχημικοί δείκτες αποδόμησης του κολλαγόνου τύπου Ι μεταξύ των δύο ομάδων.Αποτελέσματα: Δε διαπιστώθηκε σημαντική διαφορά στους χρόνους ανάνηψης του φλεβοκόμβου, στις δραστικές ανερέθιστες περιόδους στο υψηλό και χαμηλό πλάγιο τοίχωμα δεξιού κόλπου σε μήκη κύκλου 600ms, στις δραστικές ανερέθιστες περιόδους στον εγγύ στεφανιαίο κόλπο και το δεξιό κολπικό ωτίο, στο μέσο δυναμικό του δεξιού κόλπου και στους βιοχημικούς δείκτες μεταβολών του κολλαγόνου μεταξύ των δύο ομάδων. Σε ασθενείς με μονήρη εμμένουσα κολπική μαρμαρυγή τα επίπεδα ορού του TIMP-1 σχετίζονται με τα μέσα δυναμικά στο υψηλό πλάγιο και υψηλό οπίσθιο τοίχωμα του δεξιού κόλπου. Συμπέρασμα: Ασθενείς με μονήρη εμμένουσα κολπική μαρμαρυγή και ασθενείς με εμμένουσα κολπική μαρμαρυγή και μη ισχαιμκή διατατική μυοκαρδιοπάθεια παρουσιάζουν παρόμοιες μεταβολές στις ηλεκτροφυσιολογικές και ηλεκτροανατομικές ιδιότητες του δεξιού κόλπου, καθώς και παρόμοιες δομικές μεταβολές. Επιπλέον, ο βιοχημικος δείκτης της σύνθεσης κολλαγόνου TIMP-1 σχετίζεται με τα μέσα δυναμικά στο υψηλό πλάγιο και υψηλό οπίσθιο τοίχωμα του δεξιού κόλπου σε ασθενείς με μονήρη εμμένουσα κολπική μαρμαρυγή.

scholarly journals Reference ranges of matrix metalloproteinase-1, -2, -9 and tissue inhibitor of matrix metalloproteinases-1 concentrations in amniotic fluid in physiological pregnancy

2016 ◽  
Vol 62 (1) ◽  
pp. 96-98
Author(s):  
Yu.V. Korenovsky ◽  
O.V. Remneva
Keyword(s):  
Matrix Metalloproteinases ◽  
Matrix Metalloproteinase ◽  
Amniotic Fluid ◽  
Reference Values ◽  
Reference Ranges ◽  
Tissue Inhibitor ◽  
Protein Ratio ◽  
Matrix Metalloproteinase 1 ◽  
Term Labor ◽  
First Stage Of Labor

The aim of this study was to determine reference values of matrix metalloproteinase-1 (MMP-1), MMP-2, MMP-9 and tissue inhibitor of matrix metalloproteinases-1 (TIMP-1) in the amniotic fluid at the first stage of labor in physiological pregnancy. 89 women at the first stage of term labor have been examined. Samples of amniotic fluid were taken at the first period of labor by vaginal amniotomy. Concentrations ofMMP-1, MMP-2, MMP-9, and TIMP-1 were investigated in amniotic fluid by ELISA kits. We have determined normal concentration ranges for MMP-1, MMP-2, MMP-9, TIMP-1, and ratios of concentrations of MMPs and TIMP-1 (MMP-1/TIMP-1, MMP-2/TIMP-1, MMP-9/TIMP-1) in the amniotic fluid at the first period of labor in physiological pregnancy. These included: MMP-1 - 5.1-16.8 pg/mg of protein, MMP-2 - 238.3-374.1 pg/mg of protein, MMP-9 - 66.1-113.3 pg/mg of protein, TIMP-1 - 4.7-13.6 pg/mg of protein, ratio of MMP-1/TIMP-1 - 0.1-2.2, ratio of MMP-2/TIMP-1 - 19.9-55.7, ratio of MMP-9/TIMP-1 - 4.2-17.2.

Investigation of the effects of prostaglandin E2 on equine superficial digital flexor tendon fibroblasts in vitro

2010 ◽  
Vol 23 (06) ◽  
pp. 417-423 ◽  
Author(s):  
J. M. Cissell ◽  
S. C. Milton ◽  
L. A. Dahlgren
Keyword(s):  
Gene Expression ◽  
Matrix Protein ◽  
Collagen Type ◽  
Flexor Tendon ◽  
Cell Metabolism ◽  
Collagen Type I ◽  
Type I ◽  
Matrix Metalloproteinase 1 ◽  
Superficial Digital Flexor Tendon

Summary Objectives: To evaluate the effects of pros-taglandin E2 (PGE2) treatment on the metabolism of equine tendon fibroblasts in vitro to aid in investigating the response of tendon fibroblasts to injury and novel therapeutics. Methods: Superficial digital flexor tendon fibroblasts isolated via collagenase digestion from six young adult horses were grown in monolayer in four concentrations of PGE2 (0, 10, 50, 100 ng/ml) for 48 hours. Cells and medium were harvested for gene expression (collagen types I and III, cartilage oligomeric matrix protein [COMP], decorin, and matrix metalloproteinase-1, –3, and –13), biochemical analysis (glycosaminoglycan, DNA, and collagen content), and cytological staining. Results: Gene expression for collagen type I was significantly increased at 100 ng/ml PGE2 compared to 10 and 50 ng/ml. There were not any significant differences detected for gene expression of collagen type III, COMP or dec-orin or for biochemical content and cell morphology. Clinical significance: Under the conditions investigated, exogenous treatment of equine tendon fibroblasts with PGE2 failed to alter cell metabolism in a manner useful as a model of tendon injury. A model that applies cyclic strain to a three dimensional construct seeded with tendon fibroblasts may prove to be a more useful model and merits further investigation for this purpose. The ability to assess cellular responses in an environment where the cells are supported within the extracellular matrix may prove beneficial.

scholarly journals siRNA Knockdown of Tissue Inhibitor of Metalloproteinase-1 in Keloid Fibroblasts Leads to Degradation of Collagen Type I

2014 ◽  
Vol 134 (3) ◽  
pp. 818-826 ◽  
Author(s):  
Masayo Aoki ◽  
Koichi Miyake ◽  
Rei Ogawa ◽  
Teruyuki Dohi ◽  
Satoshi Akaishi ◽  
...  
Keyword(s):  
Collagen Type ◽  
Collagen Type I ◽  
Tissue Inhibitor Of Metalloproteinase ◽  
Type I ◽  
Tissue Inhibitor ◽  
Sirna Knockdown ◽  
Keloid Fibroblasts

scholarly journals Effect of a Collagen-Based Compound on Morpho-Functional Properties of Cultured Human Tenocytes

Cells ◽  
2018 ◽  
Vol 7 (12) ◽  
pp. 246 ◽  
Author(s):  
Filippo Randelli ◽  
Alessandra Menon ◽  
Alessio Giai Via ◽  
Manuel Mazzoleni ◽  
Fabio Sciancalepore ◽  
...  
Keyword(s):  
Matrix Metalloproteinases ◽  
Collagen Type ◽  
Clinical Investigation ◽  
Pain Syndrome ◽  
Collagen Type I ◽  
Type I ◽  
Mrna Levels ◽  
Collagen Turnover ◽  
And Migration ◽  
Proliferation And Migration

Background: Greater Trochanter Pain Syndrome (GTPS) is the main reason for recalcitrant lateral hip pain. Gluteus medius and minimus tendinopathy plays a key role in this setting. An injectable medical compound containing collagen type I (MD-Tissue, Guna) has been produced with the aim to counteract the physiological and pathological degeneration of tendons. In this study we aimed at characterizing the effect of this medical compound on cultured human gluteal tenocytes, focusing on the collagen turnover pathways, in order to understand how this medical compound could influence tendon biology and healing. Methods: Tenocytes were obtained from gluteal tendon fragments collected in eight patients without any gluteal tendon pathology undergoing total hip replacement through an anterior approach. Cell proliferation and migration were investigated by growth curves and wound healing assay, respectively. The expression of genes and proteins involved in collagen turnover were analysed by real-time PCR, Slot blot and SDS-zymography. Results: Our data show that tenocytes cultured on MD-Tissue, compared to controls, have increased proliferation rate and migration potential. MD-Tissue induced collagen type I (COL-I) secretion and mRNA levels of tissue inhibitor of matrix metalloproteinases (MMP)-1 (TIMP-1). Meanwhile, lysyl hydroxylase 2b and matrix metalloproteinases (MMP)-1 and -2, involved, respectively, in collagen maturation and degradation, were not affected. Conclusions: Considered as a whole, our results suggest that MD-Tissue could induce in tenocytes an anabolic phenotype by stimulating tenocyte proliferation and migration and COL-I synthesis, maturation, and secretion, thus favouring tendon repair. In particular, based on its effect on gluteal tenocytes, MD-Tissue could be effective in the discouraging treatment of GTPS. From now a rigorous clinical investigation is desirable to understand the real clinical potentials of this compound.

Sign in / Sign up

Export Citation Format

Share Document