Influence of heat treatment in the presence of certain metal ions on the spectral-fluorescent properties of an amylolytic enzyme preparation
Тепловая обработка ферментных препаратов приводит к заметному изменению их активности в результате определенных конформационных изменений в молекуле фермента. На основе изучения ультрафиолетовых спектров авторы судят об изменении полярности окружения остатков триптофана при добавлении ионов цинка, алюминия и кальция. В работе приведены результаты изучения спектров флуоресценции ферментного препарата – ультраконцентрата глюкоамилазы Asp. awamori после тепловой обработки и добавления ионов некоторых металлов для обнаружения структурных изменений в молекуле фермента при этих воздействиях. Установлено, что совместное влияние ионов металлов и теплового воздействия на водный раствор ферментного препарата ультраконцентрата глюкоамилазы Asp. awamori приводит к повышению интенсивности свечения и смещению λmax в спектрах флуоресценции ультраконцентрата глюкоамилазы Asp. awamori в область более коротких длин волн. Это указывает на увеличение гидрофобности окружения триптофана и подтверждает конформационные изменения в молекуле фермента, происходящие под действием ионов некоторых металлов и при тепловом воздействии. The heat treatment of enzyme preparations leads to a noticeable change in their activity as a result of certain conformational changes in the enzyme molecule. On mastering the study of ultraviolet spectra, the authors judge a change in the polarity of the environment of tryptophan residues with the addition of zinc, aluminum and calcium ions. The paper presents the results of studying the fluorescence spectra of an enzyme preparation: glucoamylase ultraconcentrate Asp. awamori after heat treatment and the addition of certain ions of some metals to detect structural changes in the enzyme molecule under these influences. It was found that the combined effect of metal ions and thermal effects on the aqueous solution of the enzyme preparation of glucoamylase ultraconcentrate Asp. awamori, leads to an increase in luminescence intensity and a shift of λmax in the fluorescence spectra of Asp. awamori glucoamylase ultraconcentrate to the region of shorter wavelengths. This indicates an increase in the hydrophobicity of the tryptophan environment and provides confirmation of conformational changes in the enzyme molecule under the action of ions of certain metals and upon thermal exposure.